Встановлення для нанометрової магнітно-резонансної томографії.
Метод магнітно-резонансної томографії, широко застосовуваний при дослідженні органів тіла, забезпечує просторову роздільну здатність 0,1 мм. Дослідникам зі Швейцарії та Німеччини вдалося збільшити цей показник більш ніж у мільйон разів, продемонструвавши спостереження окремих молекул. За допомогою розробленої технології вчені розраховують вивчати структуру молекул білка.
Принцип дії магнітно-резонансної томографії ґрунтується на вимірюванні відгуку ядер атомів водню на збудження, здійснюване електромагнітними хвилями в постійному магнітному полі високої напруженості. Технологія застосовується вже кілька десятиліть і досягла зрілості, дозвіл приладів становить близько 0,1 мм і не поліпшувався в останні роки. Тим дивніше прорив, який здійснила наукова група зі Швейцарської вищої технічної школи Цюріха і Лейпцизького університету на чолі з професором Крістіаном Дегеном (Christian Degen).
У приладах МРТ, що використовуються в лікувальних закладах, намагніченість атомних ядер в людському тілі вимірюється індуктивно за допомогою електромагнітної котушки. Для поліпшення дозволу дослідники у своїх експериментах замість котушки використовували оригінальний датчик на основі алмазу, зчитуючи отримані з нього дані методом флуоресцентної мікроскопії.
Датчик являє собою алмазний кристал з домішками у вигляді азот-вакантних центрів. Домішки - це заміна двох атомів вуглецю в кристалічній решітці алмазу на один атом азоту. Азот-вакантний центр є одночасно флуоресціюючим і магнітним, і тим самим чудово підходить для виключно точного вимірювання магнітного поля.
В рамках експерименту дослідники підготували зразок алмазу розміром приблизно 2 ст.12 мм, в якому азот-вакантні центри розташовувалися лише кількома нанометрами нижче поверхні. В результаті вимірювань виявилося можливим в деяких випадках підтвердити наявність інших магнітних атомних ядер в безпосередній близькості. «Потім квантова механіка забезпечила елегантне підтвердження того, чи було детектовано окреме ядро або ж кластер з декількох атомів водню», - стверджує Деген. На підставі зібраних даних вчені змогли локалізувати водневі ядра щодо азот-вакантних центів з точністю краще одного ангстрема (0,1 нм).
Автори роботи сподіваються, що створена ними технологія допоможе отримати інформацію про просторову структуру біомолекул, зокрема, білків. В даний час для вивчення структури білка зазвичай використовується рентгенівська кристалографія. Цей метод вимагає вирощування кристалів, що складаються з мільярдів ідентичних молекул. Однак, кристалізація білків часто дуже складна, а іноді і зовсім неможлива. Якщо швейцарські фізики зможуть досягти своєї мети, для визначення структури буде в принципі достатньо єдиної молекули.